A，人泛素和五个Bila UBL同源物的多序列比对。大胆和黄色突出显示的残基的全球相似性评分为≥0.7 。大胆和红色突出显示的残留物完全保存 。使用ESPRIPT56可视化。与图1C有关。B ，图1d所示的斑块测定的PFU定量 。除UBL G163L突变体外 ，数据取自13 。条代表三个生物学重复的平均值，其单个数据点覆盖了。C，UBL偶联途径中的酶促反应 。E1蛋白的活性位点半胱氨酸与UBL的C末端甘氨酸形成硫酯 ，然后将其转移到E2的活性位点半胱氨酸中 ，形成另一种硫酯 。然后，E2将UBL转移到靶蛋白的赖氨酸残基。去泛素酶（DUB）可以通过将UBL从靶蛋白上裂解来逆转结合 。D ，用标记的E1表达BIL系统的细菌全细胞裂解物的蛋白质印迹 。E1的两个频段被揭示。DTT减少了〜70 kDa频带的上部频带 ，表明E1和UBL之间存在硫酯键 。凹槽用作同一印迹上的加载控制 。0.8的OD600的细胞被噬菌体SECPHI27感染。显示了两个生物重复的代表性图像 。E，在UBL免疫沉淀实验中观察到的〜70 kDa条带的质谱分析验证了它包括UBL〜E1复合物（与图1E相关） 。根据BIL系统的LFQ强度与突变BIL系统的LFQ强度的LFQ强度 ，绘制了从野生型和突变BIL系统获得的无标签定量（LFQ）强度值的log10。F ，Alphafold-Multimer19 UBL与E1之间相互作用的预测。高置信结构（模型置信度为0.94和整体低预测对准误差，面板的右侧）显示G163（表示为球体） 将UBL定位在E1的核苷酸结合环（G217 ，G219和G222;表示为球形）上 。G ，在UBL免疫沉淀实验中观察到的〜50 kDa条带的质谱分析验证了E1蛋白（与图1E有关） 。分析和绘制的数据如e。H，用标记的E2表达BIL系统的细菌全细胞裂解物的蛋白质印迹 。无法观察到E2的共价复合物 。凹槽用作同一印迹上的加载控制。0.8的OD600的细胞被噬菌体SECPHI27感染 。显示了三个生物重复的代表性图像 。I ，在UBL免疫沉淀实验中观察到的〜80 kDa条带的质谱分析（与图1E相关）。分析和绘制的数据如e 。MAEB在该频段中被鉴定出来 ，但是由于MAEB的分子量为82 kDa，因此很可能是无关紧要的，并且不会与UBL共轭 。
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我是青鸟号的签约作者“qingdaomobile”！
希望本篇文章《细菌结合泛素样蛋白质以干扰噬菌体组件》能对你有所帮助！
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本文概览： A，人泛素和五个Bila UBL同源物的多序列比对。大胆和黄色突出显示的残基的全球相似性评分为≥0.7。大胆和红色突出显示的残留物完全保存。使用ESPRIPT56可视化。与...